阅读材料：

材料一：“温度对唾液淀粉酶活性影响”的实验：将盛有2mL唾液淀粉酶溶液的试管和盛有2mL可溶性淀粉溶液的试管编为一组，共四组。在O℃、20℃、37℃和100℃水浴中各放入一组，维持各自的温度5min。然后，将淀粉酶溶液注入相同温度下的淀粉溶液中，摇匀后继续放回原来的温度下保温。

材料二：在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化，如下图I所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，从而抑制酶的活性，如下图Ⅱ、Ⅲ所示。

材料三：科研人员通过蛋白质工程来设计改变酶的构象。在研究溶菌酶的过程中，得到了多种突变酶，测得酶50％发生变性时的温度(Tm)，部分结果见下表：

酶	半胱氨酸(Cys)的位置和数目	二硫键数目	Tm／℃
野生型T。溶菌酶	Cys51，Cys97	无	41.9
突变酶1	Cys21，Cys143	1	52.9
突变酶2	Cys3，Cys9，Cys21，Cys142，Cys164	3	65.5

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(1)①淀粉酶与淀粉溶液混合时，淀粉 ②反应物和酶(底物和酶)， 最适温度 (2) Ⅲ (3)Cys的位置、数目和增加二硫键数目 ， 人工合成

解析:

由材料三的图解可以看出，竞争性抑制剂的作用原理是与底物竞争与酶的结合；非竞争性抑制剂是通过改变活性部分的结构，从而影响底物与酶的结合。通过比较表格信息可以看出，溶菌酶热稳定性的提高取决于二硫键数目的多少 。