A

蛋白质由肽链构成，肽链上氨基酸的序列即为蛋白质的一级结构。肽链构成蛋白质时，再按一定的方式盘曲折叠的，即形成一定的空间构象。多肽链的变性，是肽链空间构象（即肽链螺折叠方式）的改变。如果变性，上图A、B、C、D四种构型（构象）中，A应最稳定。原因是：在这条肽链上相邻的C、F氨基酸碱基残基的侧链是疏水的，即非极性的。这些非极性侧链（R基）有一种避开水相的趋势，因而相互黏附，在分子内部形成一个集团，藏于分子内部，这种相互黏附的力，称为疏水键，它们对分子的稳定有很大的作用。相邻的B、D氨基酸残基分别有很多正电子和负电子，它们之间会形成坚固的离子对，即盐键（一个侧基上的——NH₂所形成的正离子与另一个侧基上的羧基所形成的负离子之间），盐键的键能较强，对维持空间结构的稳定性也起重要作用，是维持蛋白质空间结构的重要的力之一。维持蛋白质空间结构的力，除上述盐键、疏水键外，还有氢键、二硫键、范德华力等。